《生物化學(xué)與分子生物學(xué)》 三、pH對反應(yīng)速度的影響

酶反應(yīng)介質(zhì)的pH可影響酶分子，特別是活性中心上必需基團的解離程度和催化基團中質(zhì)子供體或質(zhì)子受體所需的離子化狀態(tài)，也可影響底物和輔酶的解離程度，從而影響酶與底物的結(jié)合。只有在特定的pH條件下，酶、底物和輔酶的解離情況，最適宜于它們互相結(jié)合，并發(fā)生催化作用，使酶促反應(yīng)速度達最大值，這種pH值稱為酶的最適pH(optimum pH)。它和酶的最穩(wěn)定pH不一定相同，和體內(nèi)環(huán)境的pH也未必相同。

圖2-12 胃蛋白酶和葡萄糖-6-磷酸酶的pH活性曲線

動物體內(nèi)多數(shù)酶的最適pH值接近中性，但也有例外，如胃蛋白酶的最適pH約1.8，肝精氨酸酶最適pH約為9.8(見表2-2)。

表2-2 一些酶的最適pH

最適pH不是酶的特征性常數(shù)，它受底物濃度、緩沖液的種類和濃度以及酶的純度等因素的影響。

溶液的pH值高于和低于最適pH時都會使酶的活性降低，遠離最適pH值時甚至導(dǎo)致酶的變性失活。測定酶的活性時，應(yīng)選用適宜的緩沖液，以保持酶活性的相對恒定。