《生物化學與分子生物學》 一、蛋白質的膠體性質

蛋白質分子量頗大，介于一萬到百萬之間，故其分子的大小已達到膠粒1～100nm范圍之內。球狀蛋白質的表面多親水基團，具有強烈地吸引水分子作用，使蛋白質分子表面常為多層水分子所包圍，稱水化膜，從而阻止蛋白質顆粒的相互聚集。

與低分子物質比較，蛋白質分子擴散速度慢，不易透過半透膜，粘度大，在分離提純蛋白質過程中，我們可利用蛋白質的這一性質，將混有小分子雜質的蛋白質溶液放于半透膜制成的囊內，置于流動水或適宜的緩沖液中，小分子雜質皆易從囊中透出，保留了比較純化的囊內蛋白質，這種方法稱為透析(dialysis)。

蛋白質大分子溶液在一定溶劑中超速離心時可發(fā)生沉降。沉降速度與向心加速度之比值即為蛋白質的沉降系數S。校正溶劑為水，溫度20℃時的沉降系數S20·w可按下式計算：

式中X為沉降界面至轉軸中心的距離，W為轉子角速度，W2X為向心加速度，dX/dt為沉降速度。單位用S，即Svedberg單位，為1×1013秒，分子愈大，沉降系數愈高，故可根據沉降系數來分離和檢定蛋白質。