《細(xì)胞和分子免疫學(xué)》 十、SP40/40

自1982年起，生物科學(xué)技術(shù)文獻中先后提出一批術(shù)語。后經(jīng)鑒定它們都是蛋白質(zhì)，且結(jié)構(gòu)類同、功能相近，與補體的末端成分相關(guān)。這些成分有不同的名稱：如Clusterin、SGP-2、SP40/40、TRRM-2、T64、GP111、SP80、CLI、apo-J和NA1/NA2等。Fritz等建議用Clusterin（暫譯為群集素）來概括。

群集素的調(diào)節(jié)作用是在SP40/40這一同源體中發(fā)現(xiàn)的。SP40/40是于70年代末首先在人精漿中發(fā)現(xiàn)的，繼后在腎小球沉積的IC、血液和MAC中也檢出。并由于基常伴隨末端補體復(fù)合物而存在，故認(rèn)為其是末端補體復(fù)合物的成員之一。SP40/40為血漿中的α糖蛋白，分子量80kDa，由分子量均為40kDa的α和β亞單位所組成，所以稱其為SP40/40?，F(xiàn)知SP40/40由427個氨基酸殘基所組成，α亞單位為222個氨基酸殘基，β亞單位為205個氨基酸殘基。α和β亞單位借3個二硫鍵相連接而構(gòu)成一異二聚體。兩個亞單位的氨基酸組成除甘氨酸外，其余均很相似，但氨基酸的序列則相差明顯。人血漿中SP40/40的含量為35～105μg/ml（平均62μg/ml），但在人精漿中卻可高達15mg/ml，認(rèn)為這與保護精子的活性有關(guān)。

SP40/40是MAC組裝的調(diào)節(jié)蛋白。它可與C5b～7、C5b～8或C5b～9結(jié)合，對MAC的組裝起抑制作用，從而可防止MAC的溶細(xì)胞作用。此外SP40/40與S蛋白還具有協(xié)同作用，可使MAC變?yōu)榭扇苄缘亩ト芗?xì)胞作用。現(xiàn)知C8與SP40/40的結(jié)合部位是C8β、C9與SP40/40的結(jié)合部位是C9b。