《生物化學(xué)與分子生物學(xué)》 一、酶原

有些酶在細(xì)胞內(nèi)合成時，或初分泌時，沒有催化活性，這種無活性狀態(tài)的酶的前身物稱為酶原(zymogen)。酶原向活性的酶轉(zhuǎn)化的過程稱為酶原的激活。酶原激活實際上是酶的活性中心形成或暴露的過程。

胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰糜蛋白酶、羧基肽酶、彈性蛋白酶在它們初分泌時都是以無活性的酶原形式存在，在一定條件下(表2?)才轉(zhuǎn)化成相應(yīng)的酶。

表2-3　某些酶原的激活過程

例如，胰蛋白酶原進入小腸后，受腸激酶或胰蛋白酶本身的激活，第6位賴氨酸與第7位異亮氨酸殘基之間的肽鍵被切斷，水解掉一個六肽，酶分子空間構(gòu)象發(fā)生改變，產(chǎn)生酶的活性中心，于是胰蛋白酶原變成了有活性的胰蛋白酶(圖2-17)。

除消化道的蛋白酶外，血液中有關(guān)凝血和纖維蛋白溶解的酶類，也都以酶原的形式存在。

圖2-17 胰蛋白酶原激活示意圖

酶原激活的生理意義在于避免細(xì)胞內(nèi)產(chǎn)生的蛋白酶對細(xì)胞進行自身消化，并可使酶在特定的部位和環(huán)境中發(fā)揮作用，保證體內(nèi)代謝的正常進行。