《醫(yī)學(xué)免疫學(xué)》 二、抗體的理化性質(zhì)

1．抗體是球蛋白 早在40年代初期Tiselius和Kabat就證實(shí)了抗體活性與血清丙種球蛋白組分相關(guān)。他們用肺炎球菌多糖免疫家兔，可獲得高效價(jià)免疫血清。然后加入相應(yīng)抗原吸收以除去抗體，將去除抗體的血清進(jìn)行電泳圖譜分析，發(fā)現(xiàn)丙種球蛋白（γ-G）組分明顯減少，從而證明了抗體活性是存在于丙種球蛋白內(nèi)。

圖2-1 兔血清電泳分離圖

其后，經(jīng)對(duì)不同免疫血清的電泳分析，超速離心分析和分子量測定等方法，發(fā)現(xiàn)大部分抗體活性存在于γ球蛋白內(nèi)，但有小部分抗體活性可存在于β球蛋白內(nèi)。它們的離心常數(shù)分別為7S和平共處9S，分子量分別為16萬和萬。因此它們分別被命名為7Sγ球蛋白分子（16萬）19S,β2巨球蛋白分子(β2M,90萬)和β2A球蛋白分子，所以從早期對(duì)抗體性質(zhì)的研究證明抗體不是由均質(zhì)性球蛋白組成，而是由異性球蛋白組成。

圖2-2 不同類免疫球收白的電泳分離圖

2．免疫球蛋白為了準(zhǔn)確描述抗體蛋白的性質(zhì)，在60年代初提出將具有抗體活性的球蛋白稱為免疫球蛋分子（immunoglobulin,lg）。γ球蛋白則必稱為IgG,β2M稱為IgM,而β2A稱為IgA。其后又相繼發(fā)現(xiàn)二類Ig分子，分別稱為IgE和IgD。故在血清中現(xiàn)已發(fā)現(xiàn)有五類免疫球蛋白分子，它們的結(jié)構(gòu)與功能是各不相同的。